In den ersten beiden Teilen der Reihe „Die Wissenschaft des Eies“ haben wir uns mit der Mikrobiologie und dem Nährwert von Eiern auseinandergesetzt. Im dritten und abschließenden Teil befassen wir uns mit den funktionellen Eigenschaften von Eiern in Lebensmitteln. Um die Übersichtlichkeit und Relevanz für den Food & Beverage Bereich zu wahren, möchte ich mich dabei auf die Denaturierung und die Emulgierfähigkeit von Eiern beschränken.

Emulgieren
Weniger für den Bar-, dafür umso mehr für den Küchensektor interessant ist das im Eigelb enthaltene Lecithin. Lecithin ist ein Emulgator, d.h. eine Verbindung, die die Eigenschaft hat, die Grenzflächenspannung zwischen zwei Flüssigkeiten herabzusetzen. Dadurch ergibt sich ein, idealerweise, stabiles und fein verteiltes Gemisch der beiden Flüssigkeiten – Die sogenannte Emulsion. In der Lebensmittelindustrie sind eigentlich nur Emulsionen aus Öl und Wasser interessant, welche man in zwei unterschiedliche disperse Systeme unterscheidet. Die Wasser-in-Öl Emulsion (W/O), dessen bekanntester Vertreter die Butter ist, und die Öl-in-Wasser Emulsion (O/W-Emulsion), wie man sie beispielsweise von Milch oder Mayonnaise kennt.

Sauce Mayonnaise

Mayonnaise ist nun auch das Stichwort, welches uns zurück zum Ei bzw. Lecithin bringt. Wie bekannt ist, besteht das Grundrezept einer Mayonnaise aus etwas Flüssigkeit (Zitronensaft, Essig, Wasser) und Öl. Um zu verstehen wie das Lecithin wirkt, müssen wir uns etwas genauer mit der Stoffklasse der Tenside (zu denen das Lecithin gehört) beschäftigen. Wie bereits erwähnt, ist es das Ziel der Tenside (=Emulgatoren) die Grenzflächenspannung zwischen zwei Flüssigkeiten zu verringern. Die Grenzflächenspannung resultiert dabei aus dem Antrieb der Moleküle eine möglichst kleine Grenzfläche zwischen den beiden Flüssigkeitsphasen zu bilden. Jeder, der schon einmal Nudeln gekocht hat, kennt die natürliche Grenzfläche zwischen Wasser und Öl.

Grenzfläche Öl-Wasser

Die Tenside besitzen einen hydrophilen (wasserliebenden) und einen hydrophoben (wasserabweisenden) Molekülteil. Zerkleinert man das Öl nun durch mechanische Kräfte (rühren) in feine Tröpfchen, kann (bedingt durch den amphiphilen Charakter(„beides liebend“)) der hydrophobe Teil des Moleküls nun in das Öltröpfchen eindringen, während sind der hydrophile Teil (-) nach außen richtet. Dadurch wird das Öltröpfchen in wässriger Lösung gehalten.

Tensid-Öl-Tröpfchen in Wasser

Die Menge von hydrophilen und hydrophoben Anteilen ist je nach Tensid unterschiedlich groß. Aus dem Verhältnis der Molmassen der beiden Anteile, lässt sich der sogenannte HLB-Wert (hydrophilic-lipophilic-balance) berechnen. Mittels des HLB-Wertes lassen sich wichtige Aussagen über die Tauglichkeit verschiedener Emulgatoren für O/W- oder W/O-Emulsionen treffen. Wie der ein oder andere sicher schon festgestellt hat, ist die Herstellung einer Mayonnaise in den eigenen vier Wänden anfangs mit einigen Tücken verbunden und kann leicht in einer wässrig, breiigen Katastrophe enden. Die Ursache hierfür ist das Lecithin, welches mit einem HLB-Wert von 4 eher für die Herstellung von W/O-Emulsionen geeignet ist. Bei Mayonnaise handelt es sich jedoch um eine O/W-Emulsion. Um die unerwünschte Phasenumkehr zu vermeiden, gibt man bei der der Mayonnaise die üblicherweise disperse Phase (Zitronensaft, Essig, Wasser) in deutlich größeren Mengen in das Gemisch ein und mischt das Öl anfangs nur tropfenweise zu. Nur diese vorsichtige Zugabe des Öls ermöglicht die Zubereitung einer originalgetreuen Sauce Mayonnaise. Mit künstlichen Emulgatoren lasst sich die Zugabe des Öls, und damit die gesamte Produktion, natürlich drastisch beschleunigen – Aber wer möchte das schon?

Denaturierung
Die für die Barwelt sicher interessanteste funktionelle Eigenschaft der Eier ist die ansprechende Schaumkrone und die cremige Konsistenz, die durch das Shaken eines Drinks mit Eiweiß entsteht. Dies beruht auf der Denaturierung der im Eiweiß enthaltenen Proteine. Wie bereits im letzten Artikel erwähnt, sind Proteine eine Kette von >100 proteinogenen Aminosäuren (AS). Die reine Abfolge dieser AS, also die Aminosäurensequenz, ist die Primärstruktur des Proteins. Um die Vorgänge der Denaturierung zu verstehen, muss man allerdings wissen, dass AS eine genau definierte räumliche Struktur besitzen, die essentiell für die jeweilige Wirkungsweise des Proteins ist. In Kurzform gesagt, wir diese durch die Sekundärstruktur (Konformation oder Faltung der Peptidkette (=AS-Kette), die Tertiärstruktur (3-dim. Struktur eines Proteins) und der Quartärstruktur (Proteinkomplex aus mehreren Peptidketten ; gewährleistet die Funktionsfähigkeit der meisten Proteine) beschrieben.

Die vier Ebenen der Proteinstruktur, von oben nach unten: Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiär- und Quartärstruktur

Denaturierung bedeutet nur die reversible oder irreversible, teilweise oder vollständige Änderung der Sekundär-. Tertiär-, und Quartärstruktur eines Proteins (die AS-Sequenz bleibt erhalten!). Also einfach gesagt die „Verknäuelung“ der Peptidkette. Die Denaturierung ist beispielsweise erreichbar durch Temperaturänderung (Kochen von Ei), pH-Änderung (Zitronensaft) oder der Vergrößerung der Phasengrenzfläche (durch Aufschlagen oder Shaken). In der Bar ist eigentlich nur der letzte Punkt, also die Vergrößerung der Phasengrenzfläche relevant. Besonders Proteingemische (wie das Eiklar) neigen an Phasengrenzflächen zu Schaumbildung. Schaum ist als Dispersion von Gas in Flüssigkeiten definiert und aus praxisnahen Beispielen wie Backwaren, Süßwaren, Bier oder eben Drinks mit Eiern bekannt. Wie das Lecithin auch, sind die Proteine im Eiweiß amphiphil, d.h. sie besitzen einen hydrophilen und eine hydrophoben Teil, was sie zu einer grenzflächenaktiven Substanz macht. Durch das Shaken werden nun Luftblasen in die Flüssigkeit eingebracht. Bedingt durch ihren Charakter, lagern sich die Proteinmoleküle am liebsten in der Grenzschicht zwischen Luft (hydrophob) und Cocktail (hydrophil) an. Die Luftbläschen werden dadurch stabilisiert und besser in der Flüssigkeit verteilt. Je länger man den Cocktail schüttelt umso feiner und stabiler werden die anfangs noch großen und instabilen Luftblasen. Durch die zusätzlichen mechanischen Kräfte, die u.a. durch das Eis im Shaker auftreten, und die pH-Erniedrigung durch die Zitronensäure werden die Proteine zusätzlich denaturiert. Es sollte das Bestreben jedes Barkeepers sein, die optimale Zeit zum Shaken eines Drinks mit Eiweiß zu finden. Diese kann je nach persönlicher Intensität des Shake-Stils von Bartender zu Bartender variieren. Wichtig ist, dass der Drink nicht zu lange geschüttelt wird, denn dies kann dazu führen, dass sich der entstandene Eischnee irreversibel in seine festen und flüssigen Bestandteile trennt. Die Zugabe von Zucker verzögert diesen Effekt etwas, da Zucker hygroskopisch ist und Teile der Flüssigkeit binden kann. Wie in allen anderen Bereichen auch, ist bei der Verarbeitung von Eiklar sauberes Arbeiten unerlässlich. Bereits leichte Verunreinigungen mit Eigelb führen zu einer Verflüssigung des  Schaums und damit zu einer ungewünschte Konsistenz des Drinks. Ursache ist das Lecithin, welches durch seine Emulgatoreigenschaften die Vernetzung der Eiklarproteine behindert. Einen ebenso negativen Effekt hat Fett. Nach der Zubereitung eines Bull Shot, sollte der Shaker also gründlichst gereinigt werden, bevor man darin einen Silver Gin Fizz mixt. Damit sind wir am Ende der Artikel-Reihe angekommen und ich möchte „Die Wissenschaft des Eies“ mit einem Zitat von Wilhelm Busch abschließen.

„Das weiß ein jeder, wer’s auch sei, // gesund und stärkend ist das Ei.“